ساختماني ځانګړتیاوې او د ټرانس میمبرین پیپټایډونو طبقه بندي

د ټرانس میمبرین پیپټایډونو ډیری ډولونه شتون لري، او د دوی طبقه بندي د فزیکي او کیمیاوي ملکیتونو، سرچینو، د جذب میکانیزمونو، او بایو میډیکل غوښتنلیکونو پراساس ده.د دوی د فزیکي او کیمیاوي ملکیتونو له مخې، د غشا د ننوتلو پیپټایډونه په دریو ډولونو ویشل کیدی شي: cationic، amphiphilic او hydrophobic.Cationic او amphiphilic membrane peptides 85% جوړوي، په داسې حال کې چې د هایدروفوبیک جھلی د ننوتو پیپټایډونه یوازې 15% جوړوي.

1. Cationic membrane peptrate peptide

Cationic transmembrane peptides د لنډ پیپټایډونو څخه جوړ شوي دي چې په ارګینین، لیسین او هسټیډین کې بډایه دي، لکه TAT، Penetratin، Polyarginine، P22N، DPV3 او DPV6.د دوی په منځ کې، ارګینین ګیانیډین لري، کوم چې کولی شي د حجرو په غشا کې د منفي چارج شوي فاسفوریک اسید ګروپونو سره هایدروجن بانډ کړي او د فیزولوژیکي PH ارزښت په حالت کې د ټرانس میبرین پیپټایډونه په جھلی کې منځګړیتوب وکړي.د اولیګارجینین مطالعې (د 3 R څخه تر 12 R پورې) ښودلې چې د غشا د ننوتلو وړتیا یوازې هغه وخت ترلاسه کیږي کله چې د ارجینین اندازه 8 ته ټیټه وي، او د غشا د ننوتلو وړتیا په تدریجي ډول د ارګینین مقدار په زیاتوالي سره وده کوي.Lysine، که څه هم د ارګینین په څیر cationic، guanidine نلري، نو کله چې دا یوازې شتون ولري، د هغې د غشا د ننوتلو موثریت خورا لوړ نه وي.Futaki et al.(2001) وموندله چې د غشا د ننوتلو ښه اغیزه یوازې هغه وخت ترلاسه کیدی شي کله چې د cationic حجرو غشا د ننوتلو پیپټایډ لږترلږه 8 مثبت چارج شوي امینو اسیدونه ولري.که څه هم په مثبت ډول چارج شوي امینو اسیدونه د انفجار پیپټایډونو لپاره اړین دي چې غشا ته ننوځي، نور امینو اسیدونه په مساوي ډول مهم دي، لکه کله چې W14 په F کې بدلون ومومي، د Penetratin د ننوتلو وړتیا له لاسه ورکوي.

د cationic transmembrane peptides یوه ځانګړې طبقه د اټومي محلي کولو سلسله (NLSs) ده، کوم چې لنډ پیپټایډونه لري چې په ارګینین، لیسین او پرولین کې بډای دي او د اټومي پوستکي کمپلیکس له لارې نیوکلیوس ته لیږدول کیدی شي.NLSs نور هم په واحد او دوه ډوله ویشل کیدی شي، په ترتیب سره د لومړني امینو اسیدونو یو او دوه کلسترونه لري.د مثال په توګه، د سمین ویروس 40 (SV40) څخه PKKKRKV یو واحد ټایپ کولو NLS دی، پداسې حال کې چې اټومي پروټین دوه ځله ټایپ کولو NLS دی.KRPAATKKAGQAKKKL لنډ ترتیب دی چې کولی شي د میمبرین ټرانس میمبرین رول ولوبوي.ځکه چې ډیری NLSs د 8 څخه کم د چارج شمیره لري، NLSs اغیزمن ټرانس میمبرین پیپټایډونه ندي، مګر دوی کولی شي اغیزمن ټرانس میمبرین پیپټایډونه وي کله چې د هایدروفوبیک پیپټایډ سلسلې سره د امفیفیلیک ټرانس میمبرین پیپټایډونو رامینځته کولو لپاره په همغږۍ سره وصل شي.

ساختماني-2

2. امفیفیلک ټرانس میمبرین پیپټایډ

امفیفیلیک ټرانس میمبرین پیپټایډونه د هایدروفولیک او هایدروفوبیک ډومینونو څخه جوړ دي، کوم چې په لومړني امفیفیلیک، ثانوي α-هیلیکل امفیفیلک، β-folding امفیفیلک او پرولین-بډایه امفیفیلیک ویشل کیدی شي.

لومړني ډول امفیفیلک وییر میمبرین پیپټایډونه په دوه کټګوریو ویشل شوي، د NLSs سره کټګورۍ چې د هایدروفوبیک پیپټایډ سلسلې سره په ګډه سره نښلول کیږي، لکه MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) او Pep - 1 (KETWWETWWTEWTEWSQVKK4KVK4KVK4KVK دواړه د اتومي نښانو پر بنسټ د SQVKVK0SQVK اتومي نښې دي. په کوم کې چې هایدروفوبیک د MPG ډومین د HIV glycoprotein 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A) د فیوژن ترتیب سره تړاو لري، او د Pep-1 د هایدروفوبیک ډومین د لوړ جھلی تړاو (KETWWET WWTEW) سره د ټریپټوفان بډایه کلستر سره تړاو لري.په هرصورت، د دواړو هایدروفوبیک ډومینونه د WSQP له لارې د اټومي محلي کولو سیګنال PKKKRKV سره تړلي دي.د لومړني امفیفیلیک ټرانس میمبرین پیپټایډونو بله طبقه د طبیعي پروټینونو څخه جلا وه، لکه pVEC، ARF (1-22) او BPrPr (1-28).

ثانوي α-helical amphiphilic transmembrane peptides د α-helices په ذریعه د غشا سره تړل کیږي، او د دوی د هایدروفیلیک او هایدروفوبیک امینو اسید پاتې شونو د هیلیکیک جوړښت په مختلفو سطحو کې موقعیت لري، لکه MAP (KLALKLALK ALKAALKLA).د بیټا پیپټایډ فولډینګ ډول امفیفیلیک پوښل جھلی لپاره، د بیټا پلیټ شیټ رامینځته کولو وړتیا د دې جھلی د ننوتلو وړتیا لپاره خورا مهم دی، لکه په VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) کې د جھلی د ننوتلو وړتیا د څیړنې په پروسه کې، د D membrane په کارولو سره. - د امینو اسید بدلون انلاګونه نشي کولی د بیټا فولډ ټوټه جوړه کړي ، د غشا د ننوتلو وړتیا خورا ضعیفه ده.د پرولین بډایه امفیفیلک ټرانس میمبرین پیپټایډونو کې ، پولیپرولین II (PPII) په اسانۍ سره په پاکو اوبو کې رامینځته کیږي کله چې پرولین د پولیپټایډ جوړښت کې خورا بډای وي.PPII د کیڼ لاس هیلکس دی چې په هر وار کې د 3.0 امینو اسید پاتې شونو سره، په هر وار کې د 3.6 امینو اسید پاتې شونو سره د معیاري ښي لاس الفا هیلکس جوړښت سره مخالف دی.د پرولین بډایه امفیفیلیک ټرانس میمبرین پیپټایډونه شامل دي چې د بوواین انټي مایکروبیل پیپټایډ 7 (Bac7)، مصنوعي پولیپټایډ (PPR) n (n کیدای شي 3، 4، 5 او 6 وي)، او نور.

ساختماني-3

3. د هایدروفوبیک جھلی داخلی پیپټایډ

د هایدروفوبیک ټرانس میمبرین پیپټایډونه یوازې غیر پولر امینو اسید پاتې شونه لري، د خالص چارج سره د امینو اسید سلسلې ټول چارج 20٪ څخه کم وي، یا د هایدروفوبیک مایعات یا کیمیاوي ګروپونه لري چې د ټرانس میمبرین لپاره اړین دي.که څه هم دا سیلولر ټرانس میمبرین پیپټایډونه اکثرا له پامه غورځول کیږي، دوی شتون لري، لکه د فایبروبلاسټ ودې عامل (K-FGF) او د کاپوسي سارکوما څخه د فایبروبلاسټ وده فکتور 12 (F-GF12).


د پوسټ وخت: مارچ 19-2023